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영어

The characteristics of the α-amylase of Aspergillus coreanus NR 15-1 isolated from traditional Korean Nuruk have been carried out. The α-amylase of A. coreanus NR 15-1 was purified by ammonium sulfate precipitation followed by column chromatographies on CM-cellulose, DEAE-cellulose, Sephadex G-100 gel filtration and hydroxyapatite. The α-amylase was purified 78-fold with a yield of 8.7％. The molecular weight of the α-amylase was estimated to be 49 kDa by Sephadex G-100 gel filtration and 51 kDa by SDS-polyacrylamide gel eletrophoresis. These experimental results suggested that the purified enzyme might be monomer. The enzyme was stable between pH 4 and 11. The optimum pH was 5.0. The optimum temperature for enzyme was 45℃ and the enzyme was stable up to 50℃. The enzyme was significantly inhibited
by 1 mM N-bromosuccinimide. These results suggested that tryptophan residue was involved in the active site of α-amylase. The enzyme was identified as α-amylase because the reaction products of soluble starch hydrolyzed by the purified enzyme was oligosaccharide by thin layer chromatography.

한국어

한국 전통누룩으로부터 분리한 신종 Aspergillus coreanus NR 15-1가 생산하는 α-amylase의 효소학적 특성을 조사했다. 공시균주가 생산하는 α-amylase는 황산암모늄을 이용한 분별 침전, CM-cellulose, DEAE-cellulose, Sephadex G-100, hydroxyapatite column chromatography를 통하여 8.7%의 수율을 보이며, 78배로 정제되었다. 공시균주의 α-amylase의 분자량은 Sephadex G-100 겔 여과에 의해 49 kDa으로 나타났으며, SDS-PAGE에 의하여 51 kDa으로 측정되어 본 효소는 monomer로 추정할 수 있었다. 정제효소는 pH 4.0～11.0 사이에서 안정하였으며, 반응최적 pH는 5.0이었고, 50℃ 이하의 온도에서 비교적 안정하며, 반응최적온도는 45℃로 나타났다. 정제효소는 금속이온에 의해 효소활성에 영향을 받지 않았으나, N-bromosuccinimide에 의해서는 효소활성이 완전히 저해되어 본 공시균주의 α-amylase의 활성부위에는 tryptophan 잔기가 관여한다고 추정할 수 있었다. 정제효소의 전분분해물은 maltose, maltotriose 등의 oligosaccharide를 형성하므로 α-amylase임을 확인할 수 있었다. 신종 누룩시상균인 Aspergillus coreanus NR 15-1의 α-amylase는 50℃ 이하의 온도와 pH 4.0～11.0사이에서 안정하여 온도와 pH의 안정성이 우수하여 누룩제조용 사상균으로 사용이 가능함을 알 수 있었다.