earticle

영어

A gene coding for epoxide hydrolase (EH) of Aspergillus niger LK, a fungus possessing the enantioselective hydrolysis activity for racemic epoxides, was characterized by phylogenetic analysis. The deduced protein of A. niger LK epoxide hydrolase shares significant sequence similarity with several bacterial EHs and mammalian microsomal EHs (mEH) and belongs to the α/β hydrolase fold family. EH from A. niger LK had 90.6% identity with 3D crystal structure of lqo7 in Protein Data Bank. Sequence comparison with other source EHs suggested that Asp192, Asp348 and His374 constituted the catalytic triad. Based on the multiple sequence comparison of the functional and structural domain sequence, the phylogenetic tree between relevant epoxide hydrolases from various species were reconstructed by using Neighbor-Joining method. Genetic
distances were so far as 1.841~2.682 but characteristic oxyanion hole and catalytic triad were highly conserved, which means they have diverged from a common ancestor.

한국어

Racemic epoxide에 대한 입체선택적 가수분해능을 가지고 있는 곰팡이, Aspergillus niger LK로부터 epoxide hydrolase(EH, EC 3.3.2.3) 유전자의 진화적 유연관계 분석을 행하였다. A. niger LK의 EH 염기서열로부터 유추한 EH 단백질 아미노산 서열은 여러 박테리아의 EH들 및 포유동물의 microsomal EH들과 유의적인 유사성을 가지고 있었으며 α/β hydrolase fold family에 속하였다. A. niger LK의 EH 단백질의 입체구조예측은 Protein Data Bank에 수록된 lqo7의 3D결정구조와 90.6% identity를 가지는 것으로 나타났으며 다른 EH들의 아미노산 서열비교를 행한 결과 Asp192, Asp348 및 His374이 atalytic triad를 구성하고 있는 것으로 추정되었다. 여러 생물종의 EH서열을 기능적 및 구조적 omain 서열을
기초로 하여 multiple sequence alignment를 행하고 Neighbor-Joining/UPGMA method를 이용하여 계통수를 복원한 결과 다른 생물종들의 EH와의 진화거리는 서로 1.841～2.682로 멀었으나 EH의 기능을 가지기 위한 oxyanion hole 및 α/β hydrolase fold family의 catalytic triad는 잘 보존되고 있어 공
통조상으로부터 진화되어 왔음을 알 수 있었다.