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영어

To improve functional properties of food proteins, homologous or heterologous and 11S globulin(glycinin) from animal and vegetable proteins, respectively, were bio-hybridized using transglutaminase(MTGase). Susceptibility was confirmed by SDS-PAGE, particle size analyzed, and emulsion stability tested using Reddy and Fogler method, To determine how bio-hybridized protein influences emulsion stability, protein bound on oil droplet was investigated using Scanning Electron Microscopy (SEM). formation of bio-hybridized protein band was detected among homologous and heterologous proteins, with heterologous protein forming weak band in oligomer form. Homologous protein showed high emulsion stability, while homologous glycinin showed almost no stability. Stability of heterologous and glycinin protein was higher than that of glycinin. SEM photographs showed even distribution of bio-hybridized proteins on oil droplet improved stability.

한국어

미생물유래의 중합화효소(microbial transglutaminase, MTGase)를 이용하면 식품 단백질의 기능특성을 향상시키는 것이 가능하다. 본 연구에서는 MTGase를 이용, 동물성 단백질인 -casein 및 식물성 단백질인 11S globulin의 동종 혹은 이종간을 bio-hybrid시킴으로써 단백질의 기능특성을 향상시키고자 하였다. 즉, SDS-PAGE에 의한 susceptibility 확인, particle size 분석 및 Reddy and Foster 방법에 의한 유화안정성(emulsion stability) 실험, 그리고 유화안정성에 영향을 주는 bio-hybrid된 단백질이 어떤 형태로서 안정성에 영향을 미치는지 주사형 전자현미경(SEM)을 이용하여 유적(oil droplet)에 결합된 단백질을 고배율로 분석하였다. SDS-PAGE에 의해 동종 흑은 이종의 단백질간의 가교결합이 형성되었으며, 특히 이종간의 결합은 그 밴드가 약하게 형성되었으며 oligomer의 형태를 나타내었다. 또한 유화안정성은 동종간에서는 -casein이 우수하였으며, glycinin은 안정성이 거의 없는 것으로 나타났다. 그러나, 두 단백질 이종간의 안정성은 glycinin보다 더 우수하였다. 전자현미경 사진에서는 유적에 bio-hybrid된 단백질이 고르게 분포될수록 안정성이 더 우수한 것으로 판단되었다.