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황산기가 도입된 피브로인의 제조 및 특성

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Preparation and Characterization of Sulfated Fibroin

정대철, 이신영, 허원

초록

영어

Silk fibroin is a structural protein from Bombyx mori and can be sulfated to provide biofunctional polypeptides showing antiviral and anticoagulating activities. However, the sulfated fibroins have not been characterized enough to present their compositions and structures. In this report, sulfation reaction was investigated by varying the reaction temperature and sulfuric acid concentration and analysis of the resulting peptides were carried out. The degree of sulfation was proportion to sulfuric acid concentration but the maximum product yield was obtained at 60℃ and 5% of sulfuric acid concentration. FT-IR spectrum, UV absorption and NMR spectrum support that o-sulfate ester was formed at the hydroxyl group of serine and tyrosine residues. Size exclusion chromatography identified that sulfated fibroin was composed of a highly hydrolyzed polypeptide mixtures and peptides of relatively higher molecular weight.

한국어

황산 수용액에 재생 피브로인을 녹이고 가열하여 황산을 반응물과 동시에 촉매로 사용하여 황산-피브로인을 제조하였다. 황산의 농도 및 반응온도를 달리하여 얻어진 시료로부터 적외선 흡광 스펙트럼, UV 흡광 스펙트럼, NMR및 GPC를 사용하여 반응조건에 따른 황산기의 도입 정도 및 피브로인 분자의 분해 정도를 분석하였다. 황산-피브로인의 수율은 5%의 황산을 사용하여 60℃에서 반응시킬때 가장 높았으며 적외선 흡광 스펙트럼의 1109 cm-1의 피크가 나타내는 도입된 황산기의 량은 황산의 농도가 증가하면 같이 증가하였다. 단백질에 도입된 황산기는 피브로인 분자를 주로 구성하고 있는 세린 및 타이로신의 hydroxyl 그룹과 반응하여 O-sulfate ester를 형성할 것으로 예상되는데, 이는 274 nm에서의 UV 흡광도의 감소 및 3300 cm-1의 적외선 흡광 스펙트럼의 감소가 관찰되는 결과와 일치하였다. GPC 분석을 통하여 황산-피브로인이 가수분해되어 원래 피브로인의 분자량 보다 분자량이 작으며 동시에 가수분해된 저분자 황산 피브로인 펩타이드와 덜 가수분해된 비교적 분자량이 큰 펩타이드로 구성되어 있음
이 확인되고 있다.

목차

Abstract
 서  론
 재료 및 방법
  재  료
  황산기의 도입 반응
  피브로인의 황산기 도입 분석
 결과 및 고찰  
  황산기가 도입된 피브로인의 제조
  온도 및 황산 농도에 따른 수율 및 황산기의 도입 정도
  황산기의 도입에 따른 피브로인 분자의 변화
 요  약
 감  사
 REFERENCES

저자정보

  • 정대철 Dae-Cheol Jeong. 강원대학교 공과대학 생물공학과
  • 이신영 Shin-Young Lee. 강원대학교 공과대학 생물공학과
  • 허원 Won Hur. 강원대학교 공과대학 생물공학과

참고문헌

자료제공 : 네이버학술정보
  • 1Zhou, C., F. Confalonieri, M. Jacquet, R. Perasso, Z. G. Li, and J. Janin (2001) Silk fibroin: Structural implications of a remarkable amino acid sequence. Proteins: Struct. Funct. Genet. 44: 119-122.
  • 2Inoue, S., K. Tanaka, F. Arisaka, S. Kimura, K. Ohtomo, and S. Mizuno (2000) Silk fibroin of Bombyx moriis secreted, assembling a high molecular mass elementary unit consisting of h-chain, l-chain, and p25, with a 6:6:1 molar ratio. J. Biol. Chem. 275: 40517-40528.
  • 3Altman, G. H., F. Diaz, C. Jakuba, T. Calabro, R. L. Horan, J. Chen, H. Lu, J. Richmond, and D. L. Kaplan (2003) Silk-based biomaterials. Biomaterials 24: 401-416.
  • 4Inouye, K., M. Kurokawa, S. Nishikawa, and M. Tsukada (1998) Use of Bombyx mori silk fibroin as a substratum for cultivation of animal cells. J. Biochem. Biophys. Methods 37: 159-164.
  • 5Mandal, B. B., and S. C. Kundu (2009) Cell proliferation and migration in silk fibroin 3d scaffolds. Biomaterials 30, 2956-2965.
  • 6Lovett, M., C. Cannizzaro, L. Daheron, B. Messmer, G. Vunjak-Novakovic, and D. L. Kaplan (2007) Silk fibroin microtubes for blood vessel engineering. Biomaterials 28: 5271-5279.
  • 7Murphy, A. R., P. S. John, and D. L. Kaplan (2008) Modification of silk fibroin using diazonium coupling chemistry and the effects on hMSC proliferation and differentiation. Biomaterials 29: 2829-2838.
  • 8Gotoh, Y., M. Tsukada, S. I. Aiba, and N. Minoura (1996) Chemical modification of silk fibroin with n-acetyl-chito-oligosaccharides. Int. J. Biol. Macromol. 18: 19-26.
  • 9Sulfation of silk fibroin by sulfuric acid and anticoagulant activity네이버 원문 이동
  • 10Sulfation of silk fibroin by chlorosulfonic acid and the anticoagulant activity네이버 원문 이동
  • 11Gotoh, K., H. Izumi, T. Kanamoto, Y. Tamada, and H. Nakashima (2000) Sulfated fibroin, a novel sulfated peptide derived from silk, inhibits human immunodeficiency virus replication in vitro. Biosci. Biotechnol. Biochem. 64: 1664-1670.
  • 12Ma, X., C. Cao, and H. Zhu (2006) The biocompatibility of silk fibroin films containing sulfonated silk fibroin. J. Biomed. Mater. Res., Part B b78: 89-96.
  • 13Sugino, R., H. Masuda, J. Yao, T. Kameda, K. Enomoto, S. Amiya, A. Suzuki, and T. Asakura (2000) Structural characterization of regenerated Bombyx mori silk fibroin. Polymer preprints, Japan 49: E 529.
  • 14Zhang, Y. P., R. N. Lewis, R. S. Hodges, and R. N. McElhaney (1992) FTIR spectroscopic studies of the conformation and amide hydrogen exchange of a peptidemodel of the hydrophobic transmembrane alpha-helices of membrane proteins. Biochemistry 31: 11572-11578.
  • 15NMR study of the structure of short-chain peptides in solution.네이버 원문 이동
  • 16Previero, A., J. C. Cavadore, J. Torreilles, and M. A. Coletti-Previero (1979) Specific sulfonation of tyrosine, tryptophan and hydroxy-amino acids in peptides. Biochim. Biophys. Acta 581: 276-282.

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