earticle

영어

Purificationi of egg yolk immunoglobulin(IgY) was performed to understand the property of egg immunoglobulin. IgY differs from mammalian IgY in the molecular size(larger), isoelectric point(more acidic), and binding ability with mammalian complement and protein A(nonbinding ability). IgY is also known as a-livetin and exists in egg yolk together with other two water-solubel proteins, r-livetin(chicken serum albumin) and B-livetin(a2-glycoprotein) and various lipoproteins(Low density lipoprotein, LDL and High density lipoprotein, HDL) which are the major components of egg yolk. The first step of isolation of IgY is to separate the water-solube proteins from lipoproteins. We report a simple method for separation of water soluble proteins using k-carrageenan and sedimentation. k-carrageenan was found to be effective for removal of yolk lipoprotein as a precipitate. IgY remained supernatant, and was isolated by chromatography on columns of DEAE-Sephacel and G 75 gel filtration chromatography.

한국어

계란의 난황으로부터 유래한 IgY의 분리와 정제과정이 흐름을 정리한 결과, 난황에서의 수용성 단백질의 분리단계가 단백질의 수율을 증가시키는데 가장 큰 영향을 미치는 것으로 판단되었다. 본 연구에서는 자연 침전방법을 통하여 실험하였는데 수율의 증가를 위해서는 원심분리와 같이 수용성 단백질의 양을 많이 얻을 수 있는 방법이 필요하고, 인지질이나 lipoprotein등의 성분의 제거효율을 높이기 위해서는 x-carrageenan등과 같은 natural gum성분의 첨가와 같은 방법이 필요하다. 그러므로 자연침전을 이용하여 수율의 증가측면과 비용의 절감의 효과를 얻을 수 있었다. 보다 효율적인 IgY의 분리를 위해서는 초기 단계에서 수율의 극대화와 불순성분 제거의 최대화가 동시에 요구되고 있다. 전처리 후의 시료를 이용하여 이온교환 크로마토그래피와 gel filtration chromatography를 통해 순도 90% 이상의 IgY를 얻을 수 있었다.