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Purification and Properties of B-Fructofuranosidase
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초록
영어
A B-fructofuranosidase of garlic (Allium sativum L. ; Seosan) was purified by ammonium sulfate fractionation and gel filtration chromatography with a recovery of 8.3%. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be 79kDa by SDS-PAGE, which revealed two subunits of 41kDa and 38kDa. Maximum enzyme activity was observed at pH 5.0 and 40℃ and the enzyme was stable over the pH range of 4.0-6.0 and below 50℃. The Km value for sucrose was 15.5mM and the enzyme activity was significantly inhibited by bivalent metal ions(Hg2+, Cu2+, Cd2+) and EDTA.
목차
서론
재료 및 실험방법
재료
효소의 추출 및 정제
효소활성 및 단백질 함량 측정
순도 및 분자량 측정
Kinetics 측정
결과 및 고찰
Invertase의 정제
분자량
작용온도와 열 안정성
작용 pH와 pH 안정성
금속이온의 영향
Kinetics
요약
참고문헌
재료 및 실험방법
재료
효소의 추출 및 정제
효소활성 및 단백질 함량 측정
순도 및 분자량 측정
Kinetics 측정
결과 및 고찰
Invertase의 정제
분자량
작용온도와 열 안정성
작용 pH와 pH 안정성
금속이온의 영향
Kinetics
요약
참고문헌
저자정보
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