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마늘(Allium sativum L.)로부터 추출한 B-Frucdtofuranosidase의 정제 및 성질

원문정보

Purification and Properties of B-Fructofuranosidase

이종수, 권수진, 이성훈, 유진영

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초록

영어

A B-fructofuranosidase of garlic (Allium sativum L. ; Seosan) was purified by ammonium sulfate fractionation and gel filtration chromatography with a recovery of 8.3%. The molecular mass of the purified enzyme was estimated to be 79kDa by SDS-PAGE, which revealed two subunits of 41kDa and 38kDa. Maximum enzyme activity was observed at pH 5.0 and 40℃ and the enzyme was stable over the pH range of 4.0-6.0 and below 50℃. The Km value for sucrose was 15.5mM and the enzyme activity was significantly inhibited by bivalent metal ions(Hg2+, Cu2+, Cd2+) and EDTA.

목차

서론
 재료 및 실험방법
  재료
  효소의 추출 및 정제
  효소활성 및 단백질 함량 측정
  순도 및 분자량 측정
  Kinetics 측정
 결과 및 고찰
  Invertase의 정제
  분자량
  작용온도와 열 안정성
  작용 pH와 pH 안정성
  금속이온의 영향
  Kinetics
 요약
 참고문헌

저자정보

  • 이종수 Jong-Soo Lee. 배재대학교 유전공학과
  • 권수진 Su-JIn Kwon. 배재대학교 유전공학과
  • 이성훈 Sung-Hun Yi. 배재대학교 유전공학과
  • 유진영 Jin-Young Yoo. 한국 식품개발연구원 생물공학연구부

참고문헌

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