earticle

영어

α-lactalbumin and β-lactoglobulin in whey proteins were separated by high performance membrane chromatography (HPMC). The separation mechanism involved anion-exchange, and the stationary phase was anion CIM (Convective Interaction Media) DEAE, QA disk and cation exchanger SO3(16×3 mm). Two types of mobile phase were used, buffer A (20 mM Tris-HCI, pH 7.3) and buffer B(buffer A + 1 M NaCl). As the amount of NaCl dissolved in buffer linearly increased, which enabled a gradient elution mode. The optimum mobile phase and operating condition (Buffer A/Buffer B = 100/0 - 30/70 vol%, gradient time 1 min, 30/70 - 10/90 vol.%, gradient time 2 min) were experimentally determined. In this experimental condition, α-lactalbumin, β-lactoglobulin were separated within 5 min at a mobile phase flow rate of 4 mL/min.

한국어

유청 단백질 중에서 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 고성능 막 크로마토그래피를 이용하여 분리하는 것이다. 분리 메카니즘은 음이온 교환작용이며 고정상은 CIM DEAE, QA, SO3 disk (16×3 mm)을 사용하였다. 이동상은 buffer A(20 mM Tris-HCI, pH 7.3)와 buffer B (buffer A + 1 M NaCl)를 사용하였으며 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 분리하기 위해서 구배용매 조성법을 사용하였다. 각 이동상의 조
성에 따른 최적의 이동상 조성(Buffer A/Buffer B=100/0 - 30/70 vol%, gradient time 1 min, 30/70 - 10/90 vol%, gradient time 2 min)을 실험적으로 얻었고 4 ml/min의 이동상 유속에서 3분내에 α-lactalbumin, β-lactoglobulin를 분리 할 수 있었다. 유청 단백질 중에 α-lactalbumin, β-lactoglobulin을 HPMC을 적용하여 분리하였고, 유청 단백질의 기능적 성질, 분리 방법에 대해 알아보았다.